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Publié le par Cobra

 

Les projets 6328-6331 sont pour le client Folding@home "classique".

Ici, nous simulons deux petits fragments peptidiques qui ont été choisis pour se replier expérimentalement à l'intérieur de structures bien définies : le peptide Fs (une hélice dans l'eau) et le peptide C-terminal de la protéine G (40% en épingle à cheveux en solution),

Ce travail s'appuie sur des travaux antérieurs publiés par Eric Sorin (Biophysical Journal 2005) qui a dirigé la validation des simulations du peptide Fs dans un modèle d'eau explicite (TIP3P). Ici, nous testons des champs de force supplémentaires non disponibles au moment de ce travail, et effectuons des simulations similaires de l'épingle C-terminale de la protéine G. Ces relevés permettront de compléter un ensemble plus vaste de simulations dans les deux solvants explicite et implicite que nous utilisons pour trouver les paramètres optimaux des champs de force.


Client : Classique
Nombre d'atomes : 6384
Preferred deadline : 10 jours
Final deadline : 20 jours
Points : 104
Serveur : http://171.64.65.60:8080

http://nsm02.casimages.com/img/2009/10/31//091031025731221004754393.jpg
Note de Cobra : Notre corps est composé d'eau pour une proportion d'environ 65-70 %. Nos organes "baignent" donc, ainsi que les cellules dont certaines peuvent même contenir jusqu'à 95 % d'eau. Il va de soi que les expériences à l'échelle moléculaire tiennent compte de ce facteur. Cette "eau" utilisée et/ou simulée dans les expériences est appelée "solvant", du fait de cette qualité, une eau dont les propriétés "naturelles" sont quelque peu modifiées pour jouer sur la salinité, l'acidité, le pH, la température, la polarisation, etc. Lorsque la simulation tient compte des interactions connues en présence de molécules d'eau, on parlera de "solvant explicite" et lorsqu'on s'affranchira plus ou moins de ces contraintes, aux fins de rapidité de calcul, on parlera de "solvant implicite". Les deux méthodes sont des approximations mais celle du "solvant explicite" se rapproche le plus de ce qui se passe dans la réalité. Des logiciels de plus en plus pointus et améliorés tentent d'éviter de longs calculs fastidieux tout en essayant d'arriver aux mêmes résultats. La publication d'Eric Sorin dans le "Biophysical Journal" sont basés sur des simulations "anciennes". Une demi-douzaine d'années plus tard, les améliorations conséquentes des modèles d'eau (logiciels et paramètres), et des ordinateurs nettement plus performants vont compléter ces travaux et apporter un éclairage nouveau.


Définitions et explications

- TIP3P : indique que le modèle d'eau mis en oeuvre pour ces projets comprend trois sites d'interactions, correspondant aux trois atomes de la molécule d'eau (H2O : 1 atome d'oxygène relié à 2 atomes d'hydrogène).
- Modèle d'eau


Stanford - Texte original

"Projects 6328-6331 are projects for the "classic" Folding@Home client.

Here we are simulating two small peptide fragments which have been found experimentally to fold up into well-defined structures: the Fs peptide (a helix in water), and the C-terminal peptide from Protein G (40% hairpin in solution).


This work builds upon previous work by Eric Sorin (
Biophysical Journal 2005), who ran validation simulations of the Fs peptide in explicit (TIP3P) water. Here, we test additional forcefields not available at the time of this work, and perform similar simulations of the C-terminal hairpin of protein G. These benchmarks will help complete a larger test set of simulations in both explicit and implicit solvent, that we are using to find optimal forcefield parameters for simulation."

 

 

 

 

 

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